Alpha Helix vs. Beta geplooid blad

Schrijver: Laura McKinney
Datum Van Creatie: 5 April 2021
Updatedatum: 14 Kunnen 2024
Anonim
Alpha Helix vs. Beta geplooid blad - Gezondheid
Alpha Helix vs. Beta geplooid blad - Gezondheid

Inhoud

Het motief bevindt zich op de secundaire structuur van eiwitten en wordt standaard als een spiraalvormige of spiraalvormige rechterbevestiging die het het onderscheid van een helix geeft, vandaar algemeen bekend als een alfa-helix. Aan de andere kant wordt het bèta-geplooide vel, ook wel het b-vel genoemd, gedefinieerd als het standaardmotief van de karakteristieke secundaire structuur die aanwezig is in de eiwitten.


Inhoud: Verschil tussen Alpha Helix en Beta geplooid blad

  • Vergelijkingstabel
  • Wat is Alpha Helix?
  • Wat is Beta geplooid blad?
  • Belangrijkste verschillen
  • Video uitleg

Vergelijkingstabel

OnderscheidingsbasisAlpha HelixBeta geplooid vel
DefinitieHet motief bevindt zich op de secundaire structuur van eiwitten en wordt standaard als een spiraalvormige of spiraalvormige rechterhandbevestiging die het onderscheid van een helix geeft.Het bèta-geplooide vel, ook wel het b-vel genoemd, wordt gedefinieerd als het standaardmotief van de karakteristieke secundaire structuur die aanwezig is in de eiwitten.
AminozurenDe -R-groepen aminozuren bestaan ​​aan het buitenoppervlak.De -R-groepen bestaan ​​aan de buiten- en binnenzijde van het vel.
bondingDe waterstofbruggen worden gecreëerd in de polypeptideketen voor het creëren van spiraalvormige structuren.Bestaan ​​door het koppelen van twee of meer dan twee bèta-strengen van waterstofbruggen.

Wat is Alpha Helix?

Het motief bevindt zich op de secundaire structuur van eiwitten en wordt standaard als een spiraalvormige of spiraalvormige rechterbevestiging die het het onderscheid van een helix geeft, vandaar algemeen bekend als een alfa-helix. Hier, binnen de structuur, duidt de N-H-groep een waterstofbinding aan de C = O-groep genaamd de ruggengraat van aminozuren aan die in vier residuen vóór de eiwitsequentie aanwezig wordt. Twee belangrijke vooruitgangen bij het demonstreren van de hedendaagse α-helix waren: de juiste bindingsgeometrie, vanwege de oordelen over de edelsteenstructuur van aminozuren en peptiden en de verwachting van Pauling van vlakke peptidebindingen; en het opgeven van het vermoeden van een noodzakelijk aantal stortingen per draaiing van de helix. De vitale minuut kwam in het vroege voorjaar van 1948 toen Pauling met een insect naar beneden kwam en naar bed ging. Uitgeput trok hij een polypeptideketen van in het algemeen juiste metingen op een stuk papier en liet het in een helix vallen, waarbij hij erop lette de vlakke peptidebindingen bij te houden. De alpha-helix is ​​de meest bekende helix die in de natuur wordt gevonden. Het bestaat uit een wondpolypeptideketen, waarin de zijketens van de aminozuren zich vanuit het midden naar buiten verbreden, waardoor het zijn vorm kan behouden. Ze kunnen worden gevonden in een breed scala aan soorten eiwitten, van bolvormige eiwitten, bijvoorbeeld myoglobine tot keratine, wat een vezelig eiwit is. Het kan een privilege zijn of een linkse helice, maar er is aangetoond dat de alpha-helixlus wordt ondersteund omdat de zijketens niet conflicteren. Deze info geeft de alpha-helix stabiliteit. Er zijn 3,6 aminozuur corrosieve afzettingen voor elke draai van de alfa-helix krul.


Wat is Beta geplooid blad?

Het bèta-geplooide vel, ook wel het b-vel genoemd, wordt gedefinieerd als het standaardmotief van de karakteristieke secundaire structuur die aanwezig is in de eiwitten. Het onderscheid dat het heeft ten opzichte van andere eiwitten wordt de factor dat het bestaat uit strengen die een verband hebben met ten minste twee of drie van de waterstofatomen die aanwezig zijn in de structuur die het geplooide vel vormen. Een β-streng is een mate van polypeptide-anker die regelmatig 3 tot 10 aminozuren lang is met de wervelkolom in een verbrede aanpassing. De supramoleculaire relatie van β-platen is verwikkeld in de rangschikking van de eiwittotalen en fibrillen die worden gezien bij tal van menselijke ziekten, bij uitstek de amyloïdose, bijvoorbeeld de ziekte van Alzheimer. Deze structuur treedt op wanneer twee delen van een polypeptideketen elkaar bedekken en een lijn van waterstofbruggen met elkaar vormen. Deze actie kan plaatsvinden in een parallel verloop van actie of in een vijandig tot parallel plan. Parallel en tegen hetzelfde spelplan is het onmiddellijke resultaat van de directionaliteit van de polypeptideketen. Een overeenkomstige structuur met het beta-gevouwen vel is het a-gevouwen vel. Deze structuur is enthousiast minder ideaal dan de bèta-gevouwen plaat en is echt ongekend in eiwitten. Een a-geplooid vel wordt beschreven door de rangschikking van zijn carbonyl- en aminoverbindingen; de carbonylgroepen zijn helemaal in één richting aangepast, terwijl alle N-H-verzamelingen andersom zijn aangepast.


Belangrijkste verschillen

  1. Het motief bevindt zich op de secundaire structuur van eiwitten en wordt standaard als een spiraalvormige of spiraalvormige rechterbevestiging die het het onderscheid van een helix geeft, vandaar algemeen bekend als een alfa-helix. Aan de andere kant wordt het bèta-geplooide vel, ook wel het b-vel genoemd, gedefinieerd als het standaardmotief van de karakteristieke secundaire structuur die aanwezig is in de eiwitten.
  2. De -R-groepen van aminozuren bestaan ​​op het buitenoppervlak van de helix, terwijl de -R-groepen op het buiten- en binnenoppervlak van het vel bestaan.
  3. De alfa-helix is ​​een polypeptideketen die in een pool is gevormd en in een veerachtige structuur is gewikkeld, die wordt vastgehouden door waterstofbruggen. Aan de andere kant worden bèta-geplooide vellen gemaakt van bèta-strengen die langs de zijkant zijn verbonden door ten minste twee waterstofbruggen die een wervelkolom vormen.
  4. Een helix kan een linkerhand (bèta) of een rechterhand zijn waarbij de alpha-helix constant rechts is. Integendeel, de kettingen worden naast elkaar op elkaar afgesteld string omgekeerd van elkaar gerangschikt in geplooide vellen.
  5. De vorming van alfa-helix bestaat zodanig dat de waterstofbruggen worden gecreëerd in de polypeptideketen voor het creëren van spiraalvormige structuren. Aan de andere kant bestaan ​​bèta-geplooide platen door het koppelen van twee of meer dan twee bèta-strengen uit waterstofbruggen.