Inhoud

• Inhoud: Verschil tussen hemoglobine en myoglobine
• Vergelijkingstabel
• Wat is hemoglobine?
• Wat is Myoglobin?
• Belangrijkste verschillen
• Gevolgtrekking

Het belangrijkste verschil tussen hemoglobine en myoglobine is dat hemoglobine wordt aangetroffen in rode bloedcellen en het heeft een tetramere structuur terwijl myoglobine wordt aangetroffen in spieren en het heeft een monomere structuur.

Zowel hemoglobine als myoglobine zijn eiwitten die het zuurstofdragende vermogen hebben. Omdat de basisfunctie van beide eiwitten hetzelfde is, maar ze hebben veel verschillen daarin. Hemoglobine is aanwezig in rode bloedcellen. Myoglobine wordt voornamelijk aangetroffen in spiercellen.

Hemoglobine bestaat uit heem en globineketen. Heem is verder samengesteld uit ijzer en protoporfyrine. De structuur van hemoglobine is tetrameer. Twee van zijn polypeptideketens zijn alfaketens en twee beta-ketens. Terwijl de structuur van myoglobine monomeer is. Het bevat een enkele polypeptideketen. Myoglobine bestaat uit heem en vier pyrroolringen die zijn verbonden door methinebruggen.

Hemoglobine wordt ook geschreven als Hb terwijl myoglobine wordt geschreven als Mb. De belangrijkste rol van hemoglobine is het overbrengen van zuurstof naar de hele lichaamscellen wanneer het bloed in het lichaam circuleert. Terwijl myoglobine alleen zuurstof levert aan spieren. Myoglobine vervoert zuurstof van hemoglobine naar mitochondriën van de spiercel, en deze zuurstof wordt gebruikt voor energieproductie tijdens het ademhalingsproces. Hemoglobine heeft meer affiniteit voor koolmonoxide dan zuurstof, terwijl myoglobine geen affiniteit heeft voor CO. Hemoglobine kan ook binden aan CO2-, NO- en waterstofionen.

De functies van hemoglobine kunnen worden beschreven als; het geeft een rode kleur aan bloed door de aanwezigheid van ijzer. Het is de drager van zuurstof en CO2. Het speelde de rol van fysiologisch actieve kataboliet. Het handhaaft de pH van bloed. Het speelt ook een rol in het metabolisme van RBC's. De functies van myoglobine kunnen worden omschreven als; het heeft de mogelijkheid om zuurstof op te slaan waardoor de spier effectiever werkt. Het helpt ook het lichaam in anaërobe situaties en bij uithongering. Myoglobine speelt ook een rol bij de regulering van de lichaamstemperatuur. Het centrale metaal in beide eiwitten is ijzer en beide zijn bolvormige eiwitten. Het ligand van beide eiwitten is zuurstof. De soorten hemoglobine zijn Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, embryonale hemoglobine, foetale hemoglobine en geglycosyleerd hemoglobine. Myoglobine is niet verder onderverdeeld in soorten.

Inhoud: Verschil tussen hemoglobine en myoglobine

• Vergelijkingstabel
• Wat is hemoglobine?
• Wat is Myoglobin?
• Belangrijkste verschillen
• Gevolgtrekking

Vergelijkingstabel

Basis	Hemoglobine	myoglobin
Definitie	Het is een eiwit dat wordt aangetroffen in rode bloedcellen en het heeft een zuurstof dragende capaciteit.	Het is een eiwit dat wordt aangetroffen in spiercellen. Het heeft ook een zuurstof dragende capaciteit.
Samenstelling	Het bestaat uit heem- en globine-ketens. Heem is verder samengesteld uit ijzer en protoporfyrine.	Het is samengesteld uit heem en vier pyrroolringen die zijn verbonden door methinebruggen.
Polypeptideketens	Twee van zijn polypeptideketens zijn alfa en twee zijn beta.	Het bevat een enkele polypeptideketen.
Structuur type	Het heeft een tetramere structuur.	Het heeft een monomere structuur.
Bindende en opslagcapaciteit	Het heeft het vermogen om zuurstof te binden, maar het kan geen zuurstof opslaan.	Het kan binden en ook zuurstof opslaan.
subtypen	De soorten hemoglobine zijn Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, embryonale hemoglobine, foetale hemoglobine en geglycosyleerd hemoglobine.	Myoglobine is niet verder onderverdeeld in subtypen.
Centraal metaal en ligand	Centraal metaal is atoom en ligand is zuurstof.	Centraal metaal is atoomijzer en het ligand is zuurstof.
Affiniteit voor andere gassen	Het heeft meer affiniteit voor CO dan zuurstof. Het kan ook binden aan CO2-, NO- en waterstofionen.	Het kan alleen met zuurstof binden.
Functie	Het transporteert zuurstof in het hele lichaam wanneer bloed circuleert.	Het vervoert zuurstof van hemoglobine naar mitochondria van de spiercel. Deze zuurstof wordt gebruikt bij aerobe ademhaling.
Andere functies	Andere functies zijn, het geeft een rode kleur aan bloed door de aanwezigheid van zuurstof. Het draagt ​​ook bij aan het metabolisme van RBC's. Ze spelen ook de rol van fysiologisch actieve katabolieten. Hemoglobine helpt ook bij het handhaven van de pH van bloed.	Een van de belangrijke functies is om zuurstof op te slaan voor spierfuncties. Het helpt ook bij anaërobe omstandigheden en bij uithongering. het draagt ​​ook bij aan het op temperatuur houden van het lichaam.

Wat is hemoglobine?

Hemoglobine is een soort eiwit dat wordt aangetroffen in RBC's en zuurstof draagkracht heeft. Het heeft een tetramere structuur en is bolvormig. Het is samengesteld uit heem en globine ketting. Heem is verder samengesteld uit ijzer en protoporfyrine. Elke alfa-eenheid bestaat verder uit 144 residuen, terwijl elke bèta-eenheid verder bestaat uit 146 residuen. De belangrijkste rol van hemoglobine is het transport van zuurstof door het lichaam wanneer de bloedcirculatie plaatsvindt. Het heeft meer affiniteit voor CO dan zuurstof. Dat is de reden voor de "stille dood" van de personen die in kamers slapen wanneer de gaskachels 's nachts aan blijven. Het kan ook binden aan CO2-, NO- en waterstofionen. Hemoglobine geeft een karakteristieke rode kleur aan bloed door de aanwezigheid van zuurstof. Het speelt ook een rol in het metabolisme van rode bloedcellen. Het helpt bij het handhaven van de pH van bloed. Het zijn actieve katabolieten. In korte vorm wordt hemoglobine ook geschreven als Hb. Het normale bereik van hemoglobine voor mannen is 13 tot 16 mg per dl, terwijl het normale bereik voor vrouwen 12 tot 14 mg per dl is. Het tekort aan hemoglobine wordt bloedarmoede genoemd. De zuurstofbindende curve is van het sigmoïde type.

Wat is Myoglobin?

Myoglobine is ook een eiwit dat wordt aangetroffen in spiercellen en het heeft ook een zuurstof dragende capaciteit. Het heeft ook een bolvorm, maar het is een monomeer eiwit. Het bevat alleen een polypeptideketen. Het bevat ijzer en vier pyrroolringen die zijn verbonden door methinebruggen. Het bindt strakker en steviger met zuurstof. Het heeft geen bindend vermogen met andere gassen. De zuurstofbindende curve is van het hyperbolische type. In het kort wordt het ook geschreven als Mb. Het centrale atoom is ook ijzer, net als hemoglobine en ligand is zuurstof. De extra kwaliteit is dat het niet alleen met zuurstof bindt, maar het ook kan opslaan, wat het lichaam helpt in de omstandigheden waarin de zuurstoftoevoer tekortschiet. Het neemt zuurstof op uit hemoglobine en brengt het over naar mitochondria van de spiercel waar het wordt gebruikt bij aerobe ademhaling. Het helpt ook het lichaam bij temperatuurregeling. Het helpt ook tijdens de hongersnood.

Belangrijkste verschillen

1. Hemoglobine is een zuurstofbindend eiwit dat wordt aangetroffen in RBC's, terwijl myoglobine ook een eiwit is dat het zuurstof dragende vermogen heeft, maar het wordt aangetroffen in spieren.
2. Hemoglobine heeft een tetramere structuur terwijl myoglobine een monomere structuur heeft.
3. Myoglobine kan ook zuurstof opslaan, maar hemoglobine kan het niet opslaan.
4. Hemoglobine heeft verder subtypen waarvan het belangrijke type Hb A1, Hb A2 en Hb f zijn. Myoglobin heeft geen verdere subtypen.
5. Hemoglobine heeft twee alfaketens en twee bèta-ketens, terwijl myoglobine een enkele polypeptideketen heeft.
6. Hemoglobine heeft ook een affiniteit voor sommige andere gassen zoals CO, CO2 en NO, enz. Terwijl myoglobine geen affiniteit heeft voor andere gassen.

Gevolgtrekking

Zowel hemoglobine als myoglobine zijn eiwitten die het zuurstof dragende vermogen hebben. Beide hebben verschillen in hun structuur en functies. Het is belangrijk dat biologiestudenten deze verschillen kennen. In het bovenstaande artikel hebben we veel geleerd over hemoglobine en myoglobine.